Enzimas: herramientas de la naturaleza aliadas de la industria

Entrevista con Enrique J. Mammarella*, del Grupo de Ingeniería de Alimentos y Biotecnología (Giab) del Intec**, de nuestra ciudad.

-¿Qué son las enzimas?

-Son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar ciertas reacciones químicas, disminuyendo el valor de energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas, actuando como catalizador. Por ejemplo, las reacciones necesarias para digerir los alimentos no se dan a una velocidad útil sin catálisis. Una enzima soluciona estos problemas al proporcionar un ambiente dentro del cual una reacción determinada es energéticamente más favorable.

-¿Por qué se interesó en estudiarlas?

-Porque como reguladores de las reacciones químicas en los tejidos vivos presentan la potencialidad de ser utilizados en aplicaciones novedosas de interés, por ejemplo, para la industria de alimentos. En el Giab, nos dedicamos a la tecnología de enzimas, una rama de la biotecnología que ha avanzado mucho en los últimos años, habiéndose multiplicado sus aplicaciones en las industrias química, alimentaria y farmacéutica.

-¿Dónde radica su valor industrial?

-En que los catalizadores biológicos, por oposición a los no biológicos, son muy activos a temperatura ambiente y presión atmosférica, y muy específicos para la reacción en que intervienen. Un catalizador, además de ser una sustancia que acelera la velocidad de una reacción química, no se consume durante la reacción, pudiendo recuperarse sin cambios esenciales en su forma o composición al final de la misma. Sin embargo, el empleo de enzimas no se ha generalizado aún en los procesos químicos industriales en razón de que la mayoría de éstas no son estables en las condiciones de trabajo. Pero al haberse logrado inmovilizarlas, lo que permite un proceso biotecnológico económicamente más rentable, hay mayor interés empresario en emplearlas.

-¿Cómo se inmoviliza una enzima?

-Mediante un proceso de restricción completa o parcial de sus movimientos, con lo que se mantiene su actividad catalítica y puede ser utilizada repetidamente.

-Es el tema al que se abocó en su tesis doctoral...

-Sí, estudié el sistema de inmovilización de enzimas para la hidrólisis de la lactosa en glucosa y galactosa. La hidrólisis es el desdoblamiento de un compuesto químico por la acción del agua, y la lactosa es un componente de la leche.

-¿Por qué investigó sobre ello?

-Debido a que es interesante por lo siguiente: en primer lugar, un porcentaje significativo de la humanidad (75% de la población negra, 90% de los orientales y aborígenes americanos, menos del 20% de los caucásicos del noroeste de Europa y gran parte de los infectados con el VIH) es intolerante a la lactosa, por lo que no puede beber leche sin sufrir problemas gastrointestinales. Esto puede conducir a la desnutrición en aquellas personas afectadas que deben suspender la ingesta de leche y, por ende, la incorporación de importantes nutrientes. En segundo término, la lactosa es un azúcar relativamente insoluble y origina muchos problemas al cristalizar durante su almacenamiento, sobre todo si está concentrado, por lo que no se utiliza como edulcorante. Con la lactosa no se pueden obtener jarabes espesos ni confituras estables a la temperatura ordinaria. En tercer lugar, la producción de quesos deja como subproducto el suero, con elevadas concentraciones de lactosa. Así, cada año se generan grandes cantidades de suero, lo que implica graves problemas para su eliminación. En nuestro país, se deben tratar por año más de 2 millones de litros de suero que poseen una alta demanda biológica de oxígeno. La problemática es tal que verter un litro de suero crudo supone la muerte por asfixia de todos los peces que haya en 10 toneladas de agua, además de desperdiciar un importante contenido de nutrientes que pueden recuperarse. Luego, el desdoblamiento de los compuestos químicos por acción de las enzimas puede solucionar problemas humanos, industriales y ambientales, por citar algunos.

-¿Cuál es el futuro de la tecnología de enzimas?

-Promisorio, ya que, dentro de no mucho tiempo, abarcará aplicaciones tan diferentes como: biosensores, para la detección de fármacos, células y virus patógenos; tratamiento de leucemias y cánceres diseminados; apósitos y vendas para acelerar el crecimiento de nuevos tejidos e injertos de piel en heridas, quemaduras, úlceras, etc.; obtención de antibióticos beta-lactámicos; obtención de edulcorantes y aditivos alimentarios; tratamiento de aguas residuales.

(*) Santafesino, es ingeniero químico y doctor en Ingeniería Química (FIQ-UNL). Es profesional del Conicet y docente de grado y posgrado de la UNL. (**) Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química (Conicet-UNL). El Giab es dirigido por la Dra. Amelia Rubiolo. Entrevistó: Lic. Enrique A. Rabe (ACS/Ceride).

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